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华中科技大学博士研究生入学考试《生物化学》考试大纲
华中科技大学博士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 (科目代码:2802) mhv ;pM6 第一部分 考试说明 一、 考试性质 {9;x\($&a 生物化学是华中科技大学同济医学院生化与分子生物学等相关专业博士研究生入学考试的专业基础课。生物化学入学考试在考查考生基本知识、基本理论的基础上,注重考查考生的试验设计和综合分析问题、解决问题的能力。考生应能准确地掌握生物化学的理论知识和实验研究方法与技术,并对近期国内外有关生物化学杰出成果及前沿知识有所了解。它的评价标准是高等学校优秀毕业生所能达到的及格或及格以上水平,以保证被录取者有较好的生物学理论实验基础。 Lz:Q6 考试对象为参加当年全国博士研究生入学考试的准考考生。 o56UlN #8CeTR23cw 二、 评价目标 _(J4 生物化学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上,注重考查考生的试验设计能力、综合分析问题、解决问题的能力。考生应能: q!Q*T^-rO 1、 准确地再现生物化学方面的基础知识。 O3En+m~3n) 2、 掌握基本的生物化学实验研究方法。 n h
&[e 3、 运用有关知识,解释和设计实验论证某种生化与分子生物学现象。 T;1aL4
w" 4、 对近期国内外有关生物化学杰出成果及前沿知识应有所了解。 )Pj4_$uM 5、 准确、恰当地使用本学科的专业术语,文字通顺,层次清楚,有论有据,合乎逻辑地表达。 |,lw$k93 !9]q+XefJ 三、 考试形式与试卷结构 3hPp1wZd 1、 答卷方式:闭卷,笔试。 rvRIKc|}l 2、 答题时间:180分钟 (3
]!ZV 3、 各部分内容的考查比例(满分为100分) wCw_aXqq 基础知识 约60% 6S
P!J*F 综合能力 约40% Jie=/:& 4、 题型比例 aBT8mK -. 名词解释 约 15-20% L',7@W 简答题 约 30-35% wak`Jte=}m 试验设计、分析论述 约 45-55% =(Pk7{ wY{!gQ
第二部分 考查要点 }c,:uN (一)糖 @q <d^]po 糖类 UdK +,k~m/ 1、糖的分类、构型与构象 PmlQW!gfBi 2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性 H5/w!y@ 糖酵解作用 2|D<0d#W 1、定义及过程 4\iy{1{E,C 2、反应阶段及能量变换的计算 m4 :"c" 3、丙酮酸的去路 }ZkGH}K_} 4、过程的调节及其他糖进入糖酵解的途径 )O$T; U 柠檬酸循环 l^;=0UR_ 1、柠檬酸循环的过程、作用和地位 9ve)+Lk 2、其反应机制、调控和化学总结算 Tk:%YS;= 3、该循环的双重作用 n$E'+kox 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径 Pw/$
}Q9X 1、戊糖磷酸途径的主要反应、反应速度的调控及该途径的生物学意义 3Nk
) 2、葡糖异生作用途径、能量消耗意义和调节 ggHz-oNY 糖原的分解和生物合成 :Nl.< 6+ 1、糖原的生物学意义
41^
$ 2、糖原降解和生物合成的基本知识 wY_! s Qo 血糖的调节 C0-,<X b_GAK (二)脂质 e*hCf5=- 脂质的分类 V2BsvR` 1、脂酰甘油类,重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点;甘油三酯;氢化;碘值 7&*d]#&~j 2、磷脂类,甘油磷脂,鞘氨醇,神经酰胺 %lqrq<Xn 3、萜类和类固醇及前列腺素,胆固醇,各种固醇的来源与转化关系,前列腺素 &d&nsQ 4、脂蛋白及其分类 #}aBRKZf6 脂肪酸的分解代谢 oPC
qv 1、脂肪酸的氧化与调节、不饱和酸的氧化
Rv@(
[rn+ 2、酮体 =(Wl'iG 3、磷脂、鞘脂类、甾醇的代谢 mFJb9, 脂类的生物合成
0;:AT|U/d 贮存脂肪和脂类的合成 y];@ M<<?e Z$2Vd`XP (三)蛋白质 9Lqo^+0)\ 蛋白质的组成 TDY =! 1、常见的20种氨基酸的分类 vH/Y]Am 2、氨基酸的旋光性,氨基酸的酸碱性,氨基酸的化学反应 *kKdL 3、氨基酸的分析分离方法 "7_qB8\ 蛋白质的共价结构 `]m/z
a%7 1、蛋白质的共价结构 -K U@0G 2、蛋白质的氨基酸序列和生物功能 Uiu9o]n 蛋白质的高级结构 l527>7 eT 1、蛋白质构象的研究方法 V9<CeTl' 2、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质(构型与构象,多肽链肽键的二面角,二级结构的基本类型,超二级结构,常见的纤维蛋白质) u}BN)%`B 3、三级结构和四级结构(球状蛋白质三维结构的特征,亚基缔合和四级结构) 8!VFb+ 蛋白质结构和功能的关系 wVY;)1? 1、肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理 B)L;ja 2、免疫球蛋白,免疫系统的识别,免疫球蛋白的结构和类别 TCS^nB
EE 蛋白质的分离、纯化和表征 |,OTGZgc 1、如何确定蛋白质分子的大小和形状 P'q ._U 2、蛋白质的胶体性质和沉淀性质 "f3KE=cUm 3、蛋白质分离纯化的原则和方法以及含量和纯度的测定 h2#S ? 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢 B#9T6|2 1、蛋白质的降解和氨基酸分解代谢 ZeYkZzN 2、尿素循环 ?L~Z]+- 3、氨基酸碳骨架的氧化途径 HRZ3}8Qj 4、生糖氨基酸和生酮氨基酸 qvhol 5、重要的氨基酸衍生物 W_z?t; 6、氨基酸代谢缺陷症 <6)
w 蛋白质分子的修饰、折叠运输和定位 g&6O*vx 1、新生蛋白质的成熟过程和生化事件 MX#MDA-4 2、蛋白质的分拣和定位机制 8GD!]t# 3、参与新生肽链穿越内脂网膜过程的大分子体系 U?:<clh 4、分子伴侣的概念,分子伴侣对蛋白质折叠的作用 lj o^ 2 5、参与蛋白质折叠的辅助分子及功能。 ,0R2k `m! 6、蛋白质相互作用的结构基础
C6`<SW 7、主要结构域的功能 C5jR|| 8、如何设计实验证明蛋白质A和B相互作用 * 5Y.9g3)Q 9、蛋白质加工修饰的过程,对蛋白质的功能的影响 $@blP<I 10、比较sumo化和泛素化异同 h.W;Dmf6] 11、组蛋白主要修饰方式有哪些 H21\6 GY 蛋白质的异常与疾病 `kP
(2b 1、分子病和构象病的发病机理 _,M:"3;Z 2、蛋白质修饰异常与疾病的关系 Eb<iR)e H= (四) 酶 "jUr[X2J 酶通论 buhn~
c 1、酶是生物催化剂,酶作为生物催化剂的特性,酶的化学本质,辅酶 O/(qi8En 2、酶的分类和命名 _ .%\czO 3、酶的活力测定和分离纯化 6_wf $(im 4、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶 L:y}
L 酶促反应动力学 LyB$~wZx~@ 1、酶促反应的动力学 (米氏学说,米氏常数,双倒数作图法,多种底物反应的不同机理,抑制剂对酶反应的影响) e,}]K'!t 2、酶的抑制作用 y^ gazr" 3、酶反应的影响因素 F%Lniv/N 酶的作用机制和酶的调节 ^#R-_I 1、酶的活性中心及其作用原理(酶的专一性,酶的活性中心,影响酶催化效率的因素) Qj? G KO 2、酶活性的调节控制和调节酶(别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶) /AR;O4X+ 维生素与辅酶 VX<ZB +R 1、维生素的概念,和辅酶的关系 pQxaT$ 2、脂溶性维生素和水溶性维生素(维生素A在视觉中的作用,维生素D与固醇,维生素C与坏血病,维生素B2与FMN、FAD,泛酸,叶酸,生物素,维生素B6,维生素B族与辅酶。) 9Osjh G 3、辅酶的金属离子 X?b]5?K;r (五) 核酸 l|ZwZix 核酸通论 @\_tS H 1、核酸的早期研究和双螺旋结构模型 ?J+[|*'yK 2、核酸的种类、分布和生物学功能 )Xa`LG=| 3、核苷酸的组成、碱基分子式 :rb<mg[ 4、脱氧核糖核酸的组成 Ou;
]>FJ 5、RNA的结构、类型,tRNA的三级结构,真核生物mRNA结构特点,rRNA的分类 <}%>a@ 核酸的结构 YizJT
0$ 核苷酸、DNA的结构、RNA的高级结构 vZC2F 核酸的降解和核苷酸代谢 >#R< |